Interação Jacalina-Dps Revela Provável Mecanismo De Glicosilação Bacteriano – Ebert Seixas Hanna

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Resumo:

Microrganismos são comumente expostos a ambientes de carência nutricional; e desenvolveram um novo sistema de resistência independente de energia; onde formam estruturas intracelulares muito organizadas; na qual moléculas de DNA são seqüestradas e estruturalmente protegidas. Esse mecanismo foi bem caracterizado em Escherichia coli; que produz uma proteína ligante de DNA denominada Dps (DNA binding protein from starved cells). Uma proteína de 18 kDa; purificada do antígeno bruto de S. enterica Typhimurium; com seqüenciamento parcial apresentando 100% de homologia com Dps; foi isolada e caracterizada por sua habilidade de ligar-se à jacalina imobilizada. Dps é uma proteína presente em altas concentrações no citosol de células bacterianas em fase estacionária de crescimento e/ou injúria oxidativa; com o intuito de manter a integridade do microrganismo através de um processo denominado de biocristalização do DNA. A fração homóloga à Dps de S. enterica Typhimurium (J- Dps) mostrou afinidade e especificidade de ligação à jacalina em ensaios lectino- enzimáticos; e essa interação foi inibida por alfa-metil-galactose; indicando que o domíminio de reconhecimento de carboidrato (CRD) esteja envolvido nesse processo. Análises de espectrometria de massa (ESI-MS) reforçaram a idéia de que a fração purificada seja glicosilada e que contenha manose como um dos constituintes de sua glicana. Além disso; a busca de um glicopeptídeo de digestão tripsínica de J-Dps; por “parent ion scanning”; revelou um íon m/z 841 que foi objeto de investigação; mas não produziu resultados conclusivos. Ressalta-se que a glicosilação em Dps nunca fora descrita anteriormente; e a descrição da presença de cadeias glicídicas ligadas à Dps abre novas perspectivas ao estudo de glicoproteínas bacterianas

Detalhes:

  • Categoria: Teses e dissertações
  • Instituição: USP/RP/IMUNOLOGIA BÁSICA E APLICADA
  • Área de Conhecimento: IMUNOLOGIA
  • Nível: Doutorado
  • Ano da Tese: 2005
  • Tamanho: 1.82 MB
  • Fonte: Portal Domínio Público

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